ARN ribosomal: Estructura e Importancia.

El ARN ribosomal  es el componente estructural más importante de los ribosomas, ya que este es indispensable en la síntesis de las proteínas y es el más abundante en relación con los otros tipos principales de ARN, como el mensaje o de transferencia. Antes se creía que el ARN no participaba activamente en la síntesis de las proteínas, y que solamente participaba o desempeñaba un papel estructural, hasta hoy en día se ha demostrado que el ARN posee funciones catalíticas y es denomina el verdadero catalizador de las síntesis proteica. En las células eucariotas, los genes que dan origen a este tipo de ARN, están organizados en  la región del núcleo que es llamada nucléolo, donde los tipos de ARN que existen, suelen clasificarse dependiendo del comportamiento que adoptan en la sedimentación, ya que por eso se acompañan con la letra S de las Unidades Svedberg.

Los ribosomas se dividen en subunidad grande y pequeña, en las subunidad pequeña esta contiene una sola molécula de ARN ribosomal, mientras que en la subunidad grande, se contiene una molécula más grande y dos más pequeñas, esto se da en el caso de los eucariotas. Se conoce que el ARN más pequeño en bacterias puede tener de 1500 hasta 3000 nucleótidos, en los humanos es diferente ya que el ARN ribosomal alcanza cifras mayores entre 1800 y 5000 nucleótidos.  Los  ribosomas son de importancia físicas donde ocurre la síntesis de proteína, la cual está compuesta de un 60% de ARN ribosomal, esto es un aproximado, ya que se dice que el resto está conformado por sus proteínas.

Entre las funciones del ARN ribosomal, la principal función es proveer una estructura física, la cual debe permitir el tomar el ARN mensaje y decodificarlo en aminoácidos, para que se puedan formar las proteínas, ya que las proteínas son biomoleculas con una amplia gama de funciones, que van desde el transporte de oxígeno, como en la hemoglobina, hasta funciones de sostén. En la estructura el ARN está compuesto de una base nitrogenada, que está unida mediante un enlace covalente a un esqueleto de fosfatos. Las cuatro bases nitrogenadas que los forman, son la Adenina, Citosina, Uracilo y Guanina, pero sin embargo, a diferencia del ADN, el ARN no es una molécula doble banda, sino que es de simple banda, al igual que el ARN de transferencia, el ARN ribosomal, está caracterizado por poseer una estructura secundaria bastante compleja, con regiones específicas de unión que reconocen al ARN mensajero y a los ARN de transferencia.

Cada tipo de ARN ribosómico presenta una estructura dimensional diferente, relacionada con la función que realiza, igual que ocurre con las proteínas, en dicha estructura, se juega un papel importante, donde los enlaces por puentes de hidrógeno que se forman entre bases de la misma cadena, según el principio de complementariedad de bases.

Obtenido de: https://www.slideshare.net/dianymatacealopez/16-transcripcion-traduccion

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Bases púricas de los ácidos nucleicos.

Los ácidos nucleicos son las biomoléculas que se encargan de portar la información genética, se les denomina biopolímeros, los cuales tienen un elevado peso molecular, ya que están formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados nucleótidos, de acuerdo a la composición química los ácidos nucleicos se clasifican en Ácidos Desoxirribonucleicos  (ADN), el cual se encuentran viviendo o reside en el núcleo celular y en algunos organelos, como también en Ácidos Ribonucleicos (ARN), el cual actúa en el citoplasma.

Las bases nitrogenadas se clasifican en dos grandes familias, las bases púricas, en las que se encuentra la adenina y guanina, y las bases pirimidinicas, en las que se encuentra la citosina, timina y uracilo. Algunas características que presentan las bases púricas como también las bases pirimidínicas es que son aromáticas, también son planas, por lo cual es importante en la estructura de los ácidos nucleicos, al igual que son insolubles en agua y también pueden establecer interacciones  hidrófobas entre ellas, estas interacciones tienen como función servir para estabilizar la estructura tridimensional de los ácidos nucleicos.

Las bases púricas están basadas en el Anillo Purínico, en el cual se puede observar que se trata de un sistema plano de nueve átomos, del cual se derivan cinco carbonos y cuatro nitrógenos, a partir de una purina, se forma la Adenina y Guanina, ya que el anillo purínico puede considerarse como la función de un anillo pirimidínico como uno imidazólico.

Las bases púricas tienen la estructura fundamental del heterociclo purina, estas bases púricas se encuentran en los ácidos nucleicos tanto en el DNA como RNA, los cuales son la adenina y la guanina, también están las bases pirimidínicas como en ciertos casos aparecen otro tipo de bases nitrogenadas, y todas ellas contienen la función lactama, la cual es una amina interna, esta función se puede convertir en la función lactima, se da por medio de un fenómeno de isomería intramolecular, que tiene como nombre tautomería, se dice que las bases nitrogenadas tienen poco interés bioquímico como sustancias libres, a menos de que estén en las vías biosintéticas y degradativas de los ácidos nucleicos, en el caso del ácido úrico es un derivado púrico que constituye el producto final de la degradación de purinas, normalmente esta se elimina por la orina, pero hay otras circunstancias patológicas que pueden cristalizar originando cálculos renales o la gota.

Entre las bases púricas está, la guanina,  adenina-6-aminopurina, guanina-2-amino-6-oxopurina.

Obtenido de: http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-14_acidos-nucleicos.pdf

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Quiralidad de los monosacáridos

Los monosacáridos cuentan con propiedades como la Mutarrotacíon,  que presentan las formas anomericas de la D-glucopiranosa, ya que la mutarrotacion es una propiedad presentada por las formas hemiacetalicas y cetalicas de los azucares libres para formar el azúcar de cadena abierta entre ellos el polihidroxialdehído, ya que actúa como intermediario en el proceso de interconversión de las formas Alfa y Beta durante la mutarrotación. La otra propiedad es la Oxidación-Reducción, ya que los carbohidratos pueden clasificarse como azucares reductores o no reductores, los reductores  son los más comunes, y que tienen la capacidad de funcionar como agentes reductores, esta capacidad es debido a que están presentes en la molécula de grupos aldehídos libres o potencialmente libres como en las formas hemiacetálicas cíclicas, estos grupos aldehídos son oxidados fácilmente a ácido carboxílico, cuando estos se encuentran en pH neutro, por las enzimas y los agentes oxidantes moderados.

Esta propiedad sirve o más bien se utiliza para detectar y cuantificar monosacáridos, en especial la glucosa, en fluidos biológicos como la sangre y la orina, que forman el ácido monocarboxilico que se conoce como un ácido aldónico, entre ellos está el ácido glucónico de la glucosa. Otra propiedad es la Enolización, esta se da cuando la glucosa se expone a álcalis diluidos por un par de horas,  formando una mezcla resultante que contiene tanto como fructosa como también manosa, cualquiera de estos azucares se trata como álcali diluido, esta, mezcla de equilibrio presentara el otro azúcar así como también tendrá glucosa, ya que hay una reacción conocida como la transformación de Lobry de Bruyn-Von Ekenstein. Esta transformación se debe a la enolizacion de estos azucares en presencia de álcali, los intermediarios enediol comunes a los tres azucares mencionadas,  ya que estos determinan la estabilidad del equilibrio, a mayores concentraciones de álcali, los monosacáridos son por lo general inestables y experimentan oxidación, degradación y polimerización.

Obtenido de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar31c.htm

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Enzimas Isomerasas y Ligasas

Enzimas Isomerasas. Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas, las isomerasas catalizan varios tipos de reordenamiento intermolecular, como por ejemplo las Epimerasas, que tienen como función catalizar la inversión de átomos de carbono asimétricos, las Mutasas tienen como función catalizar la transferencia intramolecular de grupos funcionales, las Racemasas que catalizan la inversión de un centro estereoespecifico en una molécula biológica. Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros, recordando que los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos pero diferente arreglo en el espacio. Las reacciones catalizadas por estas enzimas implican un reordenamiento interno de los enlaces que puede significar cambios en la posición de grupos funcionales en la posición de dobles enlaces entre carbonos como también entre otros, sin cambios en la formula molecular del sustrato.

Enzimas Ligasas. Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, dando una reacción que es endergónica (Es una reacción química en donde el incremento de energía libre es positivo, bajo condiciones de temperatura y presión constante, esto quiere decir que el incrementa en la energía libre de Gibbs estándar debe ser positivo), y requiere de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía. Las ligasas tienen como función principal formar nuevas moléculas o transformar productos a partir de la unión de dos moléculas preexistentes, es un proceso que se lleva a cabo durante la formación del bebé, para que se pueda producir su código genético, entre la clasificación de las ligasas están las enzimas que forman enlaces carbono-azufre, enzimas que forman enlaces de carbono-nitrógeno, enzimas que forman enlaces carbono-carbono, enzimas que forman enlaces tipo éster fosfórico, enzimas que forman enlaces nitrógeno-metal y enzimas que forman enlaces carbono-oxigeno. Otra función de las liasas, es catalizar reacciones en la que se eliminan grupos, como por ejemplo, el H2O, el CO2 y NH3, para formar un doble enlace o se le añade a un doble enlace, algunos ejemplos de liasas, son las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.

Obtenido de: https://prezi.com/wb2f7xj5pfgo/isomerasa-es-una-enzima-que-transforma-un-isomero-de-un-comp/

Obtenido de: https://es.slideshare.net/syriel/enzimas-2969137

 

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Sildeshare.net. (s.f.). Obtenido de https://es.slideshare.net/pedroalvarez3/enzimas-3395566

 

 

Hebrasβ  y Laminas β

La Lamina β, es una estructura secundaria, que una cadena polipéptica adopta, cuando esta se encuentra muy extendida, a esta conformación se le conoce con el nombre de hoja plegada, ya que el esqueleto peptídico se encuentra extendido, en forma de zig-zag,  en lugar de plegarse como una hélice esta adopta esa forma. En este tipo de estructura, se permite la asociación de dos o más cadenas que estén dispuestas una al lado de la otra, para que así se pueda dar forma a su estabilidad mediante puentes de hidrogeno entre los grupos amida y carbonilo del enlace peptídico y así mismo entre cadenas adyacentes, cada una de las cadenas constituye un grupo lineal, es decir todos los ángulos   y  son idénticos. Una forma frecuente de representar a este tipo de estructura secundaria es con una flecha, la cual indicara la dirección de la cadena y a su vez el sentido, desde el extremo amino, hasta el carboxilo terminal.

Se conocen dos tipos de lámina Beta que se pueden observar en las proteínas, la primera es la lámina beta paralela, las hebras beta adyacente transcurren en el mismo sentido. Los puentes de hidrogeno conectan cada aminoácido de una hebra con dos aminoácidos diferentes de la hebra opuesta que cuando el sentido (N-termina a C-termina) es el mismo en ambas cadenas, los ángulos son  -119 grados y  + 113 grados. La segunda lámina beta es anti paralela, que cuando el sentido (N-termina a C-terminal) es diferente en ambas cadenas, los ángulos serian  -139 grados y  +135 grados. Ya que en este tipo de estructura secundaria, los restos de los distintos aminoácidos de la cadena polipeptídica quedan perpendiculares al plano que define la lámina alternando por encima y por debajo de está. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formar una lámina u hoja beta.

En la Hebra beta, el esqueleto polipeptídico se encuentra extendido en lugar de estar retorcido sobre sí mismo en forma de hélice, al observar su disposición en zigzag, ya que es frecuente encontrar esta conformación en varios segmentos de la cadena polipetídica, que se alinean paralelamente para formar así una lámina beta, esto se lleva a cabo gracias a la disposición en zig-zag, la cual se denomina también una hoja plegada.

En las estructuras supersecundarias, las conformaciones beta son más estable cuando los segmentos individuales están ligeramente torsionados en sentidos corto, un ejemplo puede ser, dos hebras beta paralela deben conectarse mediante una hebra que cruce encima de la otra, otro ejemplo puede ser el de levógira son el barril beta y la hoja beta torsionada.

Bibliografía

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 Mapa Semántico de la Estructura Terciaria de las Proteínas.

Estructura Terciaria de las proteínas: Se le llama estructura terciaria, debido a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, la estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.

Es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína, (Está determinada por la secuencia de AA), de la estructura primaria.

Imagen No. 1: asturnatura.com. (02 de Octubre de 2020). Obtenido de https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-terciaria.php

Imagen No. 2: asturnatura.com. (02 de Octubre de 2020). Obtenido de https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-terciaria.php

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Horton, H. R. (2008). Principios de Bioquimica. Mexico: Pearson Educación.

 

 Aminoácidos con cadenas lateras con grupo alcohol.

Los aminoácidos con grupos R polares sin carga, son relativamente más solubles en el agua, que los aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbico, ya que en sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que tienen la capacidad de establecer enlaces de hidrogeno con el agua, la serina, trionina y la tirosina tienen una polaridad debido a sus grupos hidroxilos.

Los aminoácidos como la cistina y tirosina son las dos que presentan o poseen las funciones más polares de esta clase de aminoácidos, debido a que sus grupos tilo e hidroxilo fenólico, tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos de otros aminoácidos de esta clase.

Entre los aminoácidos hidrofobicos alifáticos, se encuentra la Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina, que presentan características de hidrobobicidad de la cadena latera, estos contribuyen  en la formación de la estructura global de la proteína, debido a que presentan un efecto hidrofóbico, que ocurre, cuando entran en contacto sustancias no polares con el agua.

Los alcoholes se clasifican en tres tipos, dependiendo del carbono funcional al que estos se unan:

Alcoholes primarios: En los alcoholes primarios se utiliza la pirimida, para detener la reacción de un aldehído, dando como resultado un ácido carboxílico.

Alcoholes Secundarios: En estos alcoholes se obtiene como resultado una cetona más agua.

Alcoholes Terciarios: En esta clasificación los alcoholes se oxidan, para dar productos como la cetona, donde esta tendrá un menor  número de átomos de carbono, y en el proceso se liberara metano.

En los alcoholes primarios y secundarios, según los principios de la bioquímica de Horton Moran, la cadena lateral fenólica más acidas de la tirosina, los grupos hidroxilo de la Serina y la Treonina, despliegan las propiedades débiles de ionización de los alcoholes ya mencionados. El grupo hidroximetilo de la serina no se ioniza en forma apreciable en soluciones acuosas, empero, este alcohol puede reaccionar dentro de los sitios activos de varias enzimas como si estuviera ionizado. La treonina, como la isoleucina, cuenta con dos centros quirales, los átomos de carbono alfa y beta. La  L-treonina es el único de los cuatro estero- isómeros que se encuentra con frecuencia en las proteínas.

Imagen No. 1

Imagen No. 2

Palabras Clave.

Grupos Hidroxilo-Fenólico-Ionización-Hidrobobicidad-Grupo Hidroximetilo-Estero isómeros.

Bibliografía

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Rawn, H. M. (2006). Principios de Bioquímica. Pearson Education.

 

Imagen No. 1

Alcoholes. (24 de Juilio de 2011). Obtenido de  http://grupo-alcoholes.blogspot.com/2011/06/clasificacion-de-los-alcoholes.html

Imagen No. 2

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Estructura general de un Aminoácido, Isomería y Quiralidad.

Aminoácido.

Es la unidad fundamental que compone a las proteínas, todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos, para formar las moléculas de proteínas, a estos 20 aminoácidos se les conoce como aminoácidos comunes, estándar o normales. Los aminoácidos son nombrados así ya que son derivados aminados de ácidos carboxílicos, en los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Así todos los aminoácidos estándar  que contienen las proteínas son alfa aminoácidos. Al carbono alfa se unen otros dos sustituyentes, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral R, la cual es única para cada aminoácido.

Los aminoácidos tiene como función  ayudar a descomponer los alimentos,  ayudar al crecimiento o reparar tejidos corporales, como también pueden ser una fuente de energía, son también los encargados de permitir la contracción muscular o mantener el equilibrio de ácidos y bases en los organismos. Cada uno de los 20 aminoácidos cuanta con una función independiente. Dependiendo de su estructura se puede diferenciar los aminoácidos en formas L y D, las estructuras L son naturales para los organismos, y por lo tanto son las más importantes, hay 20 tipos de aminoácidos denominas proteinogénicos, los cuales son considerados importantes y esenciales para el correcto funcionamiento del organismo, estos 20 aminoácidos están divididos o se dividen en Esenciales, son los que no produce el cuerpo y por lo tanto se necesita adquirir a través de los alimentos, estos son:  la histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y la valina,  y los  No esenciales, son aquellos que el cuerpo si es capaz de producirlos, los cuales son: La alanina, asparagina, ácido aspártico y el ácido glutámico. También están los condicionales que son necesarios para disminuir ciertas enfermedades o el estrés, los cuales son: La Arginina, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y la serina. Tanto los esenciales y los no esenciales tiene la misma importancia para el cuerpo, por lo que se necesita un equilibrio entre las cantidades de ambos en nuestra dieta habitual, la cantidad necesaria de estos aminoácidos varía en cada persona, como por ejemplo, en la edad, el desgaste físico o mental, como también en los factores variables en ese aspecto.

Hay otros criterios para clasificar a los aminoácidos como:

·         Dependiendo del número de grupos ácidos o básico en la molécula: Los cuales están los acidicos, básicos y neutros (hidrófilo e hidrófobos).

·         Según su estructura: Los cuales son los alifáticos, aromáticos y azufrados.

Los niveles de organización de las estructuras de las proteínas están.

·         Estructura primaria: La secuencia de los aminoácidos en una cadena de polipéptidos que determina su estructura primaria, esta secuencia se especifica por la información genética.

·         Estructura secundaria: Implica que las cadenas se plieguen y formen una hélice u otra estructura regula.

·         Estructura terciaria: Está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptídica, está estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R.

·         Estructura cuaternaria: Está compuesta de dos o más cadenas de polipéptidos que adquieren una estructura cuaternaria, cada cadena muestra estructuras primarias, secundarias y terciarias, por lo que se forma una molécula proteica bilógicamente activa.

     Imagen No.1

Imagen No. 2

Imagen No. 3

Isomería

Es una propiedad de los compuestos químicos, que tienen la misma fórmula molecular de iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula, que presentan distintas estructuras químicas y por lo tanto tienen diferentes propiedades y configuraciones, estos compuestos son denominados Isómeros, por ejemplo el alcohol etílico, el etanol, y el éter dimetílico, son algunos isómeros, cuya fórmula molecular es  C₂H₆O.

Imagen No. 4

La isomería se puede dividir en dos grupos.

·         Isomería plana o estructural.

·         Isomería Espacial o Estero isomería.

En la isomería plana o estructural, está se puede explicar por medio de dibujos, hay 4 tipos de este isómero, los cuales son:

·         Isómeros de cadena: Son los que teniendo la misma fórmula molecular, difieren en la secuencia de los átomos.

·         Isómeros de posición: Son los compuestos que presentan ubicaciones  en lugares distintos de un mismo grupo funcional.

·         Isómeros funcionales: Son los compuestos que teniendo la misma fórmula molecular, presenta diferentes grupos funcionales.

·         Tautomería: Es un tipo de isomería en la cual existe un cambio de posición de un átomo entre dos estructuras.

En la Isomería espacial o estero isomería, son las moléculas que presenta no solo las misma fórmula química, sino también la misma estructura.

    Imagen. No 5

Quiralidad.

Es una propiedad geométrica de algunas moléculas e iones, una molécula o ion quiral no se puede superponer en su imagen especular, la presencia de un centro de carbono asimétrico es una de varias características estructurales que inducen quiralidad en moléculas orgánicas e inorgánicas.

Las imágenes especulares de una molécula o ion quiral se denominan enantiómeros o isómeros ópticos, hay enantiómeros individuales a menudo se denominan  como diestros o zurdos. En cambio la quiralidad es una consideración esencial cuando se habla de la estereoquímica en la química orgánica e inorgánica, esto es importante conocerlo, ya que la mayoría de biomoléculas y productos farmacéuticos son quirales. Las moléculas e iones quirales se describen mediante diversas formas de designar su configuración absoluta, que codifica la geometría de la entidad o su capacidad para rotar la luz polarizada en el plano, una técnica común en el estudio de la quiralidad.

Palabras clave:

·         Proteinogenicos-Cadena Polipeptídica-Enantiomeros-Asimétrico Estereoquímica. 

Bibliografía

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Links de Imágenes.

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NO. 5. (s.f.). Obtenido de https://sites.google.com/site/quimica358/isomeria

 

Concentraciones celulares y difusión.

La difusión es el movimiento de las moléculas de un área de alta concentración de moléculas hacia un área con más baja concentración, a esta diferencia de concentraciones de moléculas se le conoce como gradiente de concentración, donde la difusión continua hasta que la gradiente se haya eliminado, debido a que la difusión mueve materiales de un área de mayor concentración a otra más baja, esto se denomina como movimiento de solutos, dando como resultado final de la difusión una concentración igual o un equilibrio de moléculas en ambos lados de la membrana. Un ejemplo de difusión puede ser cuando se abre una botella de limpiador con amoniaco en medio de una habitación, las moléculas de amoniaco inicialmente estarán más concentradas donde se abrió la botella, con pocas moléculas, o ninguna, en las orillas de la habitación poco a poco las moléculas de amoniaco se  esparcirán, lejos del lugar donde fueron liberadas y eventualmente se podrá oler el amoniaco en los extremos del cuarto, cuando finalmente se tapa la botella y se cierra la habitación, las moléculas de amoniaco se distribuirán uniformemente en todo el volumen de ese espacio de  la habitación.

Imagen. No 1

En la imagen No. 1,  podes observar que las moléculas se mueven de un área con alta concentración a un área de menor concentración hasta que se logre una concentración igual o un equilibrio de moléculas, estás continuaran cruzándose de la membrana en equilibrio, pero en concentraciones iguales en ambas direcciones.

Hay dos tipos de difusión a través de la membrana celular.

·         Difusión simple: Tiene como función el movimiento cinético de las moléculas que se produce a través de una abertura de la membrana.

·          Difusión facilitada: Tiene como función  que las moléculas se difundan a través de la membrana plasmática con la ayuda de proteínas de la membrana, como canales y trasportadoras.

     Imagen No. 2

Entre los factores que afectan la difusión esta  la diferencia de concentraciones dentro y fuera de una membrana, al igual que afecta el efecto potencial eléctrico de la membrana sobre la difusión de iones, también el efecto de una diferencia de presión a través de la membrana.

Hay diferencia de concentraciones dentro y fuera de una membrana, la velocidad de difusión es proporcional a la concentración de las moléculas en el exterior, porque esta concentración determinara cuantas moléculas chocan contra el exterior de la membrana cada segundo que pase, por lo tanto la velocidad de difusión neta hacia el interior de la célula seria  proporcional a la concentración en el exterior menos la concentración en el interior.

Los canales, atraviesan la membrana y forman túneles hidrofílicos a través de ella, lo que permite que sus moléculas blanco pasen por difusión, estos canales son muy selectivos, ya que solo aceptan transportan un tipo de molécula, el paso a través de una proteína de canal permite que los compuestos polares y cargados eviten el núcleo hidrofóbico de la membrana plasmática.

Imagen No, 3

Palabras clave.

·         Gradiente de concentración-Movimiento cinético- Difusión de iones- Túneles hidrofílicos.

Bibliografía

ugr.es. (15 de Febrero de 2006). Obtenido de https://www.ugr.es/~eianez/Microbiologia/06membrana.htm

slideshare.net. (09 de Septiembre de 2015). Obtenido de https://es.slideshare.net/LinaCampoverde/transporte-de-sustancias-a-travs-de-las-membranas-celulares-52607447

Khan Academy. (2017). Obtenido de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/facilitated-diffusion/a/diffusion-and-passive-transport#:~:text=Inicialmente%2C%20la%20concentraci%C3%B3n%20de%20las%20mol%C3%A9culas%20es%20mayor%20en%20el%20exterior.&text=Las%20m

 

Imagen No.1: 

Khan Academy. (2017). Obtenido de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/facilitated-diffusion/a/diffusion-and-passive-transport#:~:text=Inicialmente%2C%20la%20concentraci%C3%B3n%20de%20las%20mol%C3%A9culas%20es%20mayor%20en%20el%20exterior.&text=Las%20m

Imagen No. 2:

ugr.es. (15 de Febrero de 2006). Obtenido de https://www.ugr.es/~eianez/Microbiologia/06membrana.htm

Imagen No. 3:

Khan Academy. (2017). Obtenido de https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cell-structure-and-function/facilitated-diffusion/a/diffusion-and-passive-transport#:~:text=Inicialmente%2C%20la%20concentraci%C3%B3n%20de%20las%20mol%C3%A9culas%20es%20mayor%20en%20el%20exterior.&text=Las%20m