Aminoácidos con cadenas lateras con grupo alcohol.

Los aminoácidos con grupos R polares sin carga, son relativamente más solubles en el agua, que los aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbico, ya que en sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que tienen la capacidad de establecer enlaces de hidrogeno con el agua, la serina, trionina y la tirosina tienen una polaridad debido a sus grupos hidroxilos.

Los aminoácidos como la cistina y tirosina son las dos que presentan o poseen las funciones más polares de esta clase de aminoácidos, debido a que sus grupos tilo e hidroxilo fenólico, tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos de otros aminoácidos de esta clase.

Entre los aminoácidos hidrofobicos alifáticos, se encuentra la Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina, que presentan características de hidrobobicidad de la cadena latera, estos contribuyen  en la formación de la estructura global de la proteína, debido a que presentan un efecto hidrofóbico, que ocurre, cuando entran en contacto sustancias no polares con el agua.

Los alcoholes se clasifican en tres tipos, dependiendo del carbono funcional al que estos se unan:

Alcoholes primarios: En los alcoholes primarios se utiliza la pirimida, para detener la reacción de un aldehído, dando como resultado un ácido carboxílico.

Alcoholes Secundarios: En estos alcoholes se obtiene como resultado una cetona más agua.

Alcoholes Terciarios: En esta clasificación los alcoholes se oxidan, para dar productos como la cetona, donde esta tendrá un menor  número de átomos de carbono, y en el proceso se liberara metano.

En los alcoholes primarios y secundarios, según los principios de la bioquímica de Horton Moran, la cadena lateral fenólica más acidas de la tirosina, los grupos hidroxilo de la Serina y la Treonina, despliegan las propiedades débiles de ionización de los alcoholes ya mencionados. El grupo hidroximetilo de la serina no se ioniza en forma apreciable en soluciones acuosas, empero, este alcohol puede reaccionar dentro de los sitios activos de varias enzimas como si estuviera ionizado. La treonina, como la isoleucina, cuenta con dos centros quirales, los átomos de carbono alfa y beta. La  L-treonina es el único de los cuatro estero- isómeros que se encuentra con frecuencia en las proteínas.

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Palabras Clave.

Grupos Hidroxilo-Fenólico-Ionización-Hidrobobicidad-Grupo Hidroximetilo-Estero isómeros.

Bibliografía

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Rawn, H. M. (2006). Principios de Bioquímica. Pearson Education.

 

Imagen No. 1

Alcoholes. (24 de Juilio de 2011). Obtenido de  http://grupo-alcoholes.blogspot.com/2011/06/clasificacion-de-los-alcoholes.html

Imagen No. 2

(s.f.). Obtenido de https://www.google.com/search?q=serina+y+treonina&rlz=1C1SQJL_esGT808GT808&sxsrf=ALeKk01n7q2luzUXC9O5vzVPCtC5QPTlBA:1600645113292&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=2ahUKEwjCh47b8_jrAhUSmVkKHbmAB_EQ_AUoAXoECA0QAw&biw=1366&bih=657#imgrc=yrQ7HHXRMYC0-M